CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

ÁCIDOS GRASOS Saturados
Insaturados

LÍPIDOS CON ACIDOS GRASOS Simples Acilglicéridos
(SAPONIFICABLES)
Céridos
Complejos Fosfoglicéridos
Fosfoesfingolípidos
Glucoesfingolípidos

LÍPIDOS SIN ACIDOS GRASOS Isoprenoides o terpenos
(INSAPONIFICABLES)
Esteroides
Prostaglandinas

Funciones en los seres vivos: Los lípidos desempeñan importantes funciones en los seres vivos. Estas son, entre otras, las siguientes:

Estructural: Son componentes estructurales fundamentales de las membranas celulares; como los fosfoglicéridos.
Energética: Al ser moléculas poco oxidadas sirven de reserva energética pues proporcionan una gran cantidad de energía. Produce energía por oxidación: tejido adiposo.
Protectora: Las ceras impermeabilizan: las paredes celulares de los vegetales y de las bacterias y tienen también funciones protectoras en los insectos y en los vertebrados.
Transportadora: Sirven de transportadores de sustancias en líquidos orgánicos, como la sangre.
Reguladora del organismo: Contribuyen al normal funcionamiento del organismo como las vitaminas y hormonas. Desempeñan esta función las vitaminas (A, D, K y E). Las hormonas sexuales y las de la corteza suprarrenal también son lípidos.
Reguladora de temperatura: También sirven para regular la temperatura. Por ejemplo, las capas de grasa de los mamíferos acuáticos de los mares de aguas muy frías.

13. sQué tipos de lípidos componen las membranas celulares?

← Los fosfoglicéridos (pertenecen al grupo de los fosfolípidos, está compuesto por dos ácidos grasos, unosaturado y otro, generalmente insaturado, una glicerina y un ácido ortofosfórico) y los esfingolípidos (están formados por un ácido graso y una esfingosina) son moléculas que aparecen formando  parte de la estructura de las membranas celulares. También los glucoesfingolípidos están compuestos por la ceramida unida a un glúcido, son moléculas abundantes en las membranas de las neuronas.

14. Ácidos grasos: propiedades físicas y químicas.

← Concepto. Son ácidos orgánicos de elevado número de átomos de carbono.Este número es siempre par y oscila, normalmente, entre 12 y 22.
← Propiedades químicas
a. Reacción de esterificación: El grupo ácido de los ácidos grasos va a poder reaccionar con los alcoholes para formar ésteres y agua.
b. Reacción de saponificación: Reaccionan con los álcalis o bases fuertes como la sosa (NaOH) o la potasa (KOH), dando lugar a las correspondientes sales sódicas o potásicas del ácido graso, que se denomina jabón. El aporte de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos.
← PROPIEDADES FÍSICAS
Las propiedades físicas de estas sustancias son de gran importancia pues en cierto modo determinan su función biológica. Estas propiedades se deben, en gran medida, a la longitud y al grado de insaturación de la cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos que las forman.
a. Solubilidad: Los ácidos grasos son moléculas bipolares o anfipáticas. La cabeza de la molécula es polar o iónica y, por tanto, hidrófila (-COOH). La cadena es apolar o hidrófoba (grupos -CH2- y -CH3 terminal).
b. Punto de fusión: En los saturados, el punto de fusión aumenta debido al ns de carbonos, mostrando tendencia a establecer enlaces de Van der Waals entre las cadenas carbonadas vecinas. Por el contrario, los ácidos grasos insaturados, al tener la cadena doblada por los dobles enlaces no pueden empaquetarse tan fuertemente. Es por esto que los ácidos grasos saturadostienen puntos de fusión más altos que los insaturados y son sólidos (sebos) a temperaturas a las que los insaturados son líquidos (aceites). En los animales poiquilotermos y en los vegetales hay aceites y en los animales homeotermos hay sebos. Los sebos y los aceites están formados por mezclas más o menos complejas de acilglicéridos.

15. Define: fosfolípidos, triglicéridos, esfingolípidos, ceras, colesterol, prostaglandinas y carotenoides.

← Fosfolípidos: Son lípidos que forman parte de las membranas celulares. Derivan de la glicerina o de la esfingosina, un alcohol más complejo. Los derivados de la glicerina se llaman fosfoglicéridos y los que derivan de la esfingosina: esfingolípidos.
← Triglicéridos: Los triglicéridos son sustancias apolares, prácticamente insolubles en agua.
← Esfingolípidos: Su estructura molecular deriva de la unión del alcohol esfingosina y una sustancia polar que puede ser un aminoalcohol o un glúcido. El más conocido es la esfingomielina.

← Ceras: Son ésteres de un monoalcohol lineal y de un ácido graso, ambos de cadena larga. Son abundantes en la naturaleza, las mismas pueden ser obtenidas de fuentes animales y plantas ejemplos de ellas tenemos la cera de abeja, la cera de carnauba, la lanolina, en los árboles forestales se puede encontrar la cera del follaje de conífera y de varios tipos de latifolias.
← Colesterol: es un alcohol esteroídico ó esterol, blanco e insoluble en agua. El OH confiere un carácter polar a esta parte de la molécula. Precursor de otras muchas sustancias como los esteroides. Presente en las membranas celulares de las células animales a las que confiere estabilidad. También aparece en los tejidos corporales y en la sangre de los vertebrados, en especial en el hígado y en el páncreas.
← Prostaglandinas: Sustancias derivadas del ácido prostanoico, constituido por un anillo de ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Se producen en cantidades muy bajas y siempre actúanlocalmente. Intervienen en la percepción del dolor, en la coagulación de la sangre, en la eliminación de sustancias a través del riñón y modulan ciertas actividades hormonales entre otras funciones en el organismo.

← Carotenoides: son pigmentos orgánicos del grupo de los isoprenoides o terpenos, que se encuentran de forma natural en plantas y otros organismos fotosintéticos como algas, algunas clases de hongos y bacterias. Son los responsables de la gran mayoría de los colores amarillos, anaranjados o rojos presentes en los alimentos vegetales, y también de los colores anaranjados de varios alimentos animales.

16. Clasificación general de las proteínas.

← Según su forma
- Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
- Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
- Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
← Según su composición química
- Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
- Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

17. Enlace peptídico y estructura de las proteínas.

← El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión deaminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.

← La estructura primaria de las proteínas es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal.

← La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.

← La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).

← la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida.

18. Funciones biológicas de las proteínas.

← Función biológica:

- Enzimática: Catalizan todas las reacciones, reguladores de actividadescelulares.

- Defensa: Los anticuerpos son proteínas y los encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.

- Hormonal: Insulina (péptido) regula la glucosa.

- Movimiento: Actina y miosina del músculo, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción.

- Transporte: Hemoglobina (oxígeno).

- Estructural: Proteínas del esqueleto. El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

- Reserva: Albúmina (clara del huevo)

- Homeostática: Reguladora del pH en las células H+ + -NH2 -NH3+

19. sPor qué existen proteínas solubles e insolubles en agua? El punto isoeléctrico de la alanina es 6 sCómo se encontrará a ese pH? sY a pH más bajo qué carga tendrá?

← Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Por otro lado presentan diferencias estructurales que también influyen en la solubilidad:
- Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
- Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

20. sQué ocurriría en una proteína si se cambiara un aminoácido lisina por aspártico? sY por arginina?
← Si sustituimos la lisina por la arginina no ocurriría nada en la proteína, ambos amonoácidos tienen como característica de su cadena lateral carga positiva, o carácterbásico; mientras que si la sustitución fuera por el ácido aspártico cambiaría la proteína puesto que su cadena lateral tiene carga negativa, o carácter ácido.

21. Diferencias estructurales entre ADN y ARN. sQué tipos de ARN existen y cuáles son sus funciones?

← La principal diferencia entre el ADN y el ARN son las bases que lo conforman: el ADN está constituido por Adenina, Guanina, Citosina y Timina; mientras que el ARN está constituido por Adenina, Guanina y Citosina, pero en lugar de la Timina tiene Uracilo.

← Tipos de ARN:

- ARN Mensajero: tiene función de mensajero, o copia la información contenida en el ADN, y la lleva hasta los ribosomas, para que se sinteticen las proteínas a partir de los aminoácidos que aportan los ARNt; es monocatenario y puede ser eucariótico en los organismos con células eucariotas o procarióticos en los organismos con células procariotas.

- ARN transferencial o de transferencia: se encuentra en el citoplasma como una molécula dispersa, y transporta aminoácidos hasta los ribosomas.

- ARN ribosómico: Constituye los ribosomas. Unidos a las proteínas ribosómicas originan lugares adecuados para la unión con el ARNm y de estos con el ARNt, que son los portadores de los aminoácidos que forman las proteínas.

- ARN nuclear o nucleolar: se origina a partir de los fragmentos de ADN, es el componente principal del nucléolo, se asocia a proteínas procedentes del citoplasma y forma ribonucleoproteínas.

- ARN pequeño nuclear: se encuentra en el núcleo de las células eucariotas, es muy pequeño y se une a ciertas proteínas y forma ribonucleoproteínas.

- ARN interferencia: se considera un mecanismo de autocontrol de la célula, ya que es utilizado por determinadas enzimas para reconocer al ARNm y después se degrada.

22. Estructura molecular de Watson y Clark.

← Cadena de doble hélices formadas por 2 cadenas de nuleótidos que giranalrededor de un eje imaginario.

- Los grupos hidrófobos quedan hacia adentro y establecen interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno que confieren estabilidad a la molécula.

- Las cadenas son antiparalelas con los enlaces 5Žy 3Ž orientados en sentido contrario.

- Son complementarias, porque siempre a la altura de una base de guanina habrá una citosina y a la altura de una adenina habrá una timina y viceversa.

- El enrollamiento es dextrógiro y plectonímico., es decir que para que se separen tiene que girar una con respecto a la otra.

23. Ácidos nucleicos: unidades estructurales, enlaces, diferencias estructurales, funcionales y de localización.

← Unidades estructurales:

- Ácido fosfórico

- Pentosas, que pueden ser una ribosa (que forman el ARN) o una 2-desoxirribosa (que forma el ADN)

- Base nitrogenada que pueden ser Púricas (adenina y guanina) ó Pirimidínicas (Uracilo en el ARN, Timina en el ADN y la Citosina presente en el ADN y ARN.

← Enlaces:

- N-glucosídico entre el carbono 1 de la pentosa y el N-1 de la base nitrogenada

- Ester fosfórico entre el grupo –OH del cabono 5Ž de la pentosa y el ácido fosfórico.

← Diferencias entre los ácidos nucleicos en cuanto a estructura, función y localización:

CARACTERÍSTICAS ADN ARN
ESTRUCTURA Monosacárido Desoxirribosa Ribosa
(Pentosa)
Purinas Adenina y Guanina Adenina y Guanina
Pirimidinas Citosina y Timina Citosina y Uracilo
FUNCIÓN Transmitir la información genética. Dependiendo del tipo puede tener función de mensajero,
transferencia, ribosomal, y nuclear.
LOCALIZACIÓN Núcleo de las células eucariotas En los ribosomas, en el nucléolo y en el citoplasma como
una molécula dispersa.

24. Qué se entiende por dogma central de la Biología.

← El DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA molecular es un concepto que ilustra los mecanismos de transmisión y expresión de la herencia genética tras el descubrimiento de la codificación de ésta en la doble hélice del ADN. Propone que existe una unidireccionalidad en la expresión de la información contenida en los genes de una célula, es decir, que el ADN es transcrito a ARN mensajero y que éste es traducido a proteína, elemento que finalmente realiza la acción celular. El dogma también postula que sólo el ADN puede replicarse y, por tanto, reproducirse y transmitir la información genética a la descendencia.

25. Describa las formas en que se empaqueta el ADN.

← Está constituida por la fibra de ADN asociada a histonas, en proporción similar de ADN y de histonas. Se encuentra en el núcleo durante la interfase del ciclo celular de todas las células eucariotas excepto en los espermatozoides. El collar del perlas es el primer nivel de empaquetamiento, también denominado cromatina; está constituido por un octámero de histonas y una fibra de ADN que forman nucleosomas.

26. El ADN presente en una bacteria posee 18% de citosina. Calcular el porcentaje de las restantes bases.

←18% citosina corresponden al 18% de guanina con lo cual quedan 64 % que se repartiría a partes iguales entre la adenina y la timina, con un 32% cada una.

27. Complete el siguiente cuadro.