Las proteínas son un tipo de biomoléculas formadas por carbono (C), hidrogeno (H), oxigeno (O), nitrógeno (N). Pueden contener azufre(S), fósforo (P), yodo (I), magnesio (Mg), hierro (Fe), etc. Todos los elementos químicos se combinan y forman aminoacidos, los que al unirse forman proteínas
La mayoría de las funciones biológicas son realizadas por proteínas; algunas de estas funciones son:
Enzimatica: Los enzimas son imprescindibles para que se lleven a cabo las reacciones que tienen lugar en las células
Transporte: como la albúmina o la hemoglobina (transporta los gases respiratorios).
Defensiva: Como los anticuerpos, producidos para defendernos de partículas extrañas (antígenos).

Estructural: función esquelética o protectora, como la queratina, que forma las transformaciones epidérmica duras (pelos, uñas, pezuñas) de los vertebrados, o el colageno, que se encuentra en tejidos esqueléticos como el hueso o el cartílago.
Las proteínas se clasifican en:
Holoproteínas: si estan formadas solo por aminoacidos
Heteroproteínas: si ademas de los aminoacidos , contienen otras moléculas o elementos no aminoacidos
Por su composición química se clasifican en:
Proteínas simples:
Albuminas: son solubles en agua y dan reacción neutra (clara de huevo, el suero sanguíneo, etc.)
Globulinas: son insolubles en agua y en acidos diluidos, pero solubles en soluciones de sales neutras y de alcalis diluido. ( suero sanguíneo, musculo de fibras estiradas)
Protaminas: no coagulables por el calor(espermatozoides de los peces)
Escleroproteínas: son insolubles en agua, pero solubles en soluciones salinas y en suero y no se desdoblan enzimaticamente(seencuentran en las estructuras esqueletales y tegumentarias de los animales)
Glutelinas: son solubles en soluciones diluidas acidas y basicas (semillas como gluten de trigo)
Prolaminas: insolubles en agua, y solubles en alcohol de 70% ( gladina de trigo, la hordeína de la cebada, la zeina del maíz)
Histonas: son de caracter fuertemente acido, forman parte de las nucleoproteínas y son solubles en acidos diluidos (la globina del pigmento sanguíneo)
Proteínas conjugadas:
Nucleoproteínas (acidos nucleicos): contienen el grupo protético del ADN y de RNA
Fosfoproteínas: tienen como característica importante que son ricas en fosforo y no se coagulan con el calor (vitelina de la yema de huevo y la caseína de la leche)
Glucoproteínas (glucosa): estan en combinación proteínas y carbohidratos. Tienen caracter acido. (mucinas de la saliva y mucoides de los cartílagos)
Lipoproteínas: proteínas combinadas con lípidos. (suero sanguíneo, tejido nervioso y en el cerebro)

Un aminoacido es una sustancia química organica que por lo general es cristalina y de sabor dulce, asimismo esta constituido por dos grupos funcionales característicos como son: el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxílico (-COOH). Los aminoacidos estan unidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídicos es la unión entre dos moléculas de aminoacidos. Dicha unión se efectúa entre el grupo amino y grupo carboxilo.

De acuerdo con el número de aminoacidos unidos en la cadena, se tienen:
Dipéptidos: si la cadena esta formada por dos aminoacidos
Tripéptidos: cuando la cadena contiene 3 aminoacidos
Oligopéptidos: si el numero de aminoacidos es menor a 10
Polipéptido: Cuando lacadena tiene mas de 10 aminoacidos
Estructuras de las proteínas
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos de la proteína. Nos indica que aminoacidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoacidos se encuentran. La función de la proteína depende de su secuencia y de la forma que esta adopte.


Estructura secundaria
Es la disposición de la secuencia de aminoacidos en el espacio. Los aminoacidos, a medida en que van siendo enlazados durante la síntesis de proteína y gracias a la capacidad de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen 2 tipos:
1. La a(alfa)- hélice
2. La integración beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria.

Estructura terciaria
1. De tipo fibrosa en donde una de las dos dimensiones es mucho mayor (colageno, queratina de cabello
2. De tipo globular en donde no existe una dimensión que predomina(mioglobina)

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídica con estructura terciaria.
Propiedades físicas:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica
Son insolubles en agua
Propiedades químicas
Si se aumenta la temperatura y el PH se pierde la solubilidad
La mayoría se unen con enlaces covalentes
Peso molecular alto
Si en un futuro no nos cuidamos vamos a tener que consumir en mínimas proporciones las proteínas de origen animal o cancelarlas o consumir proteínas vegetales
Fuente: libro de química II