Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoacidos; las tres formas que se presentan a continuación son las mas comunes.
Según las propiedades de su cadena
Los aminoacidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
* Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
* Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cisteína (Cys, C), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
* Con carga negativa, o acidos: Acido aspartico (Asp, D) y Acido glutamico (Glu, E).

* Con carga positiva, o basicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
* Aromaticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoacidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos aminoacidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoacidos esenciales son:
* Valina (Val)
* Leucina (Leu)
* Treonina (Thr)
* Lisina (Lys)
* Triptófano (Trp)
* Histidina (His) *
* Fenilalanina (Phe)
* Isoleucina (Ile)
* Arginina (Arg) *
* Metionina (Met)
A los aminoacidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo selos conoce como no esenciales y son:
* Alanina (Ala)
* Prolina (Pro)
* Glicina (Gly)
* Serina (Ser)
* Cisteína (Cys) **
* Asparagina (Asn)
* Glutamina (Gln)
* Tirosina (Tyr) **
* Acido aspartico (Asp)
* Acido glutamico (Glu)

Los aminoacidos se unen uno al otro, vía los grupos alfa amino de un aminoacido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoacido. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido.

Enlace Peptídico.
Si se unen dos aminoacidos se le denomina dipéptido, y si son muchos se le llama polipéptido. Las proteínas estan formadas por uno o mas polipéptidos. En algunas ocasiones los polipéptidos estan formados por mas de 100 uniones peptídicas, o sea, son largas cadenas integradas por un número relativamente grande de aminoacidos.
A la secuencia en la cual estan acomodados los aminoacidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria y se determina genéticamente
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos de la proteína. Nos indica qué aminoacidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoacidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
 
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoacidos en el espacio. Los aminoacidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
| 1 La a(alfa)-héliceEstaestructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoacido y el -NH- del cuarto aminoacido que le sigue. |

2 La conformación betaEn esta disposición los aminoacidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lamina plegada.Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
 
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cual sera la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimaticas, hormonales, etc.
| Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre losradicales R de los aminoacidos. Aparecen varios tipos de enlaces .- el puente disulfuro entre los radicales de aminoacidos que tienen azufre.2.- los puentes de hidrógeno.3.- los puentes eléctricos.4.- las interacciones hidrófobas. |
 
Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.El número de protómeros varía desde dos, como en lahexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la capsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas. |