Aminoacidos y Péptidos, Proteínas

Aminoacidos: a-aa proteicos, fuente, estructura, grupo funcional.
Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. El contenido de nitrógeno de muchas proteínas es de 16 %, por lo que la cantidad de proteína se puede estimar multiplicando el contenido de nitrógeno por 6 (100/16). Algunas proteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), acidos nucleicos (nucleoproteínas). Tienen pesos moleculares que varían de 6000 a 7.000.000, por hidrólisis liberan aminoacidos, que se pueden considerar como los sillares primarios de las moléculas proteicas. El alfabeto de la molécula proteica esta constituido por 20 aminoacidos, que se pueden ordenar para formar un poli péptido, de hasta mil aminoacidos de largo.

Los aminoacidos poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) sobre el carbono (central) y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoacidos.

Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existencia de isómeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los atomos enlazados al carbono (central) en los aminoacido, aunque solamente la estructura L, se encuentra en las moléculas proteicas. La imagen óptica de la estructura L, el isómero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. Sinembargo, los D-aminoacidos se encuentran naturalmente en antibióticos y paredes celulares de bacterias.


 
A los aminoacidos (A-A) se les ha asignado un símbolo formado por tres letras, que se emplean para designar la composición y la secuencia de A-A en las cadenas poli peptídicas. La forma mas significativa de clasificación de los diversos A-A se basa en la polaridad del grupo R, cuando se hallan en disolución acuosa a pH 7.0. Las cadenas laterales hidrofóbicas apolares apenas son solubles en agua, mientras que las cadenas laterales hidrofilicas sí lo son. Las cadenas laterales hidrofílicas a su vez se clasifican en neutras, acidas y basicas.
En las proteínas las cadenas hidrofílicas se encuentran expuestas al agua, mientras que las hidrofóbicas se hallan ocultas en el interior de la molécula proteica.
Nomenclatura Común
La Nomenclatura IUPAC es un sistema de nomenclatura de compuestos químicos y de descripción de la ciencia y de la química en general.

Las reglas para nombrar compuestos organicos e inorganicos estan contenidas en dos publicaciones, conocidas como el Libro Azul y el Libro Rojo, respectivamente. Una tercera publicación, conocida como el Libro Verde, describe las recomendaciones para el uso de símbolos para cantidades físicas (en asociación con la IUPAP), mientras que el cuarto, el Libro Dorado, contiene las definiciones de un gran número de términos técnicos usados en química. Una compilación similar existe para la bioquímica (en asociación con el IUBMB), el analisisquímico y la química macromolecular.
Estos libros estan complementados por unas cortas recomendaciones para circunstancias específicas las cuales son publicadas de vez en cuando en la Revista de Química Pura y Aplicada.

Los aminoacidos como anfolitos
Los aminoacidos pueden actuar como acidos o bases, son anfolitos. Las moléculas que contienen grupos de polaridad opuestas se conocen como zwiteriones o iones dipolares.
 
          De acuerdo con su composición, los aminoacidos son muy solubles en agua y muy insolubles en solventes organicos.
 
Alrededor de pH 7.0, que es el valor fisiológico para la mayoría de los seres vivos, el grupo carboxilo esta disociado, formando al anióncarboxilato (COO-) y el grupo amino esta protonado (NH3+):
 
 

 
 
En las proteínas, casi todos los grupos carboxilo y amino de los aminoacidos que las componen, estan combinados formando el enlace peptídico y, por tanto, no estan disponibles para participar en esta reacción de disociación, solo participan en la estructura, formando puentes de Hidrógeno.

De acuerdo con lo anterior, es la naturaleza de las cadenas laterales la que al final determina el papel que un aminoacido juega en una proteína. De ahí que generalmente se clasifique a los aminoacidos de acuerdo a la naturaleza de su cadena lateral.
 
Los carbonos a son centros ópticamente activos o quirales (de mano), tienen cuatro sustituyentes diferentes (este fenómeno no sucede en la glicina cuyo grupo R es un atomo de Hidrógeno), que puedenocupar dos diferentes arreglos espaciales que son imagenes especulares (de espejo) no superponibles:
 

 
 
 
 

Formación de Péptidos representación general

Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoacidos mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, estan presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoacidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no estan definidos.

Proteínas

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoacidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoacidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoacidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plastica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas mas versatiles y diversas.



Clasificación por: Composición, función biológica.
Proteínassimples u Holoproteínas: Las cuales estan formadas exclusivamente o predominantemente por aminoacidos.
Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos
Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colageno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.
Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un acido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o mas iones metalicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
 
Estructura


Colageno: estructura e importancia

El colageno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colagenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares.
Es el componente mas abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

Las fibras colagenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto derotura de las fibras colagenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.
Cuando el colageno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
Formación del colageno
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplasmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoacidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplasmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolageno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropo colageno asociandose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colageno.
La formación de fibrillas esta dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de pro colageno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colageno individuales en la fibrilla.