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Composición muscular - bioquÍmica del mÚsculo, procesos bioquÍmicos que ocurren durante la maduraciÓn de la carne



BIOQUÍMICA DEL MÚSCULO
Cambios post mortem.  Procesos bioquímicos que ocurren durante la  maduración de la carne. Influencia sobre la calidad final de producto.

Dra. Adriana Pazos Instituto Tecnología de Alimentos (ITA) INTA
Curso Anual IPCVA –11 de Noviembre de 2009 Envases en la Industria de la Carne Vacuna: Fundamentos y Aplicaciones


Tejidos de la canal
a€ muscular a€ mayoritario a€ adiposo   a€ óseo (13 – 18% p/p)


Músculo
capacidad  para  contraerse,  en  respuesta a un estímulo nervioso.  tejido muscular: a€ liso a€ cardíaco a€ esquelético




Músculo esquelético
• Fibras largas multinucleadas • Inervado a partir del SNC • Unido a huesos por tendones • Contracciones  a€ huesos  y  cartílagos • Mayoría  de  la  masa  corporal  de  los  vertebrados


Estructura del músculo esquelético
Epimisio Perimisio Endomisio Fibra muscular Tendón

Miofibrilla

MÚSCULO
HAZ de FIBRAS FIBRA MUSCULAR  (célula)

MIOFIBRILLA MIOFILAMENTO


Fibra muscular


Ultraa€estructura de la miofibrilla


Composición química del músculo
•AGUA  68a€75%

•PROTEÍNAS
•LÍPIDOS •H de C 4a€12% 1%

18a€25%

•MINERALES 1%




Age class

Myoglobin content

Veal Calf Young beef Old beef

2 mg/g 4 mg/g 8 mg/g 18 mg/g

Species

Color

Myoglobin content

Pork Lamb Beef

Pink Light red Cherry red

2 mg/g 6 mg/g 8 mg/g




Proteínas del tejido conectivo


•Extracelulares – tendones, ligamentos •Sintetizadas por Fibroblastos Colágeno Elastina  Otras •Conexión músculo a€ hueso


Colágeno
Proteína animal más abundante en los huesos, piel (30%Gly; 25%OHa€Prol e OHa€Lis)
Colágeno
•3 cadenas polipeptídicas alfa •unidad: tropocolágeno Cada cadena repite triplete Glya€Xa€Y
“X”: Pro (OHa€Pro) “Y”: OHa€Pro ó OHa€Lis
aa≠Trp, Cys


Elastina
•Elasticidad–deformación – tensión:
ligamentos, músculos, pared de vasos

•Gly , Ala , Val •Insoluble, proteína fibrosa, mucha Gly


Proteínas miofibrilares
•Miofibrillas •Sarcómero (2µ)  •Filamentos de Miosina •Filamentos de Actina
Actinina, proteínas C, M, F, I, miomesina,  desmina, Z, titina…


Filamentos de Miosina
Miosina: (160nm x 2nm)  (PM: 480000)


Filamentos de Actina
• Actina • Troponina • Tropomiosina


Actininas y proteínas menores
Proteínas menores:
M, banda M, sobre miosina C F asocida a miosina I banda A

Proteínas del Citoesqueleto:
Conectina, Desmina, Z 
Otras:  Vimentina, Sinemina, Paranemina


Estructura del sarcómero
El sarcómero es la unidad funcional del  músculo


Estructura del sarcómero
Los  filamentos  delgados  se  deslizan  hacia el centro de la banda A tirando de  las lineas Z a las que se anclan. 

Todos los sarcómeros de una fibra se acortan al mismo tiempo


Contracción de fibras musculares


Contracción


Luego del sacrificio del  animal, la carne sufre varios procesos  bioquímicos, que afectan distintas  características de la misma


Fuentes de Energíaa€ATP
Creatina Fosfato Glucosa


Cambios post mortem


Procesos post mortem


Rigor mortis
• Cesa el aporte de oxígeno • Cesa la fosforilación oxidativa y con ello  el aporte de ATP aerobio • Se  activa  la  glucolisis y  se  acumula  piruvato • Desciende pH, inactiva E. metabólicas. •Se agota ATP, actomiosina (irreversible)


Rigor mortis 


Rigor mortis
Glucolisis Postmortem Continúa hasta que las enzimas son inactivadas a pH 5.4a€5.5;  pI proteínas. La  velocidad  de  caída  varía  con  la  especie y con el tipo de músculo. La  velocidad  de  glucolisis postmortem  aumenta  al  aumentar  la  temperatura  externa por encima de la ambiental.


Rigor mortis
Glucolisis postmortem diferentes músculos diferente velocidad glucolisis diferente velocidad caída de T° Velocidad  glucolisis mayor  en  músculos que se enfrían lentamente La  aparición  del  RM  va  acompañada  por una disminución de la CRA


Rigor mortis
El tiempo depende de la T(°C)



pasado el RM, comienza la maduración:  resolución del RM


Rigor mortis
Aumenta la dureza de la carne El tiempo en que se produce varia


Baja del pH post mortem


DFD: *Malas condiciones prefaena *Agotamiento glucóg., pHf>6.0 *Carne  oscura,  elevada  CRA,  
sensibles a microorganismos, difícil  conservación bajo refrigeración.

PSE:

*pH  muy  bajo  en  la  1erah 

cuando la carne aún esta caliente. *bajo  rendimiento  tecnológ.  altas mermas en productos


Procesos post mortem
Pre Rigor: (0a€12h pm) contracción de los músculos salida parcial del agua cambio de color aspecto seco


Procesos post mortem
Pre Rigor: (0a€12h pm) Rigor – Mortis: (12a€72h pm) músculo rígido pérdida de agua oscurecimiento mayor acidez poco digerible baja calidad y valor nutritivo


Procesos post mortem
Pre Rigor: (0a€12h pm) Rigor – Mortis: (12a€72h pm) Maduración (72a€*h pm)


Procesos post mortem
•Sacrificio del animal • Metabolismo O2 a O2 • Glucógeno a Ácido láctico • Baja pH 7 a 5,6 • Baja Creatina Fosfato y ATP • Falta ATP para relajación, Actomiosina • Rigor Mortis • Proteólisis


Maduración de la carne
Combinación de transformaciones  que se originan en el músculo de un  animal de abasto, posterior al  sacrificio y faenado, proporcionándole  a la carne propiedades de color,  color terneza, desarrollo del aroma y  terneza cambios de textura


Maduración
'CARNE FRESCA“ (carne madurada o bien envejecida) terneza, nutrición, digestibilidad sabor,  aroma  y  textura 
(ventajas  nutricionales)


PROCESOS BIOQUÍMICOS QUE OCURREN  DURANTE LA MADURACIÓN DE  LA CARNE


TERNEZA


Proceso de contracción
Mg 2+ Miosina + ATP a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€ Actina + Ca 2+ a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€ Miosina–ADP + Pi ActinaM

Miosina–ADP + ActinaM a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€ Mg 2+ Actomiosina + ATP a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€a€

Actomiosina + ADP Actina + Pi + Miosina–ADP 


Primeras 24h pm
• dureza aumenta 71% • acortamiento sarcómero 25%


Entre las 24 y 72h pm
•terneza aumenta •largo sarcómero no cambia la proteólisis pm es relevante en la  determinación de la terneza 


Maduración Terneza Inicial Terneza Final
Largo sarcómero Grado de Proteólisis Tejido Conectivo Grasa Intramuscular

Diferencias entre terneza final e inicial  “tiempo de almacenamiento”


Maduración
(tiernización pm)

• Degradación proteínas miofibrilares • Acción sistemas enzimáticos • Desnat. tejido conect. intram. La magnitud de la proteólisis pm es el  mayor responsable de la variación de la  terneza de la carne 


Sistemas enzimáticosProteínas miofibrilares • Catepsinas lisosomales • Ubiquitina proteosomal • Enzimas activadas por Ca
(calpaínas/ calpastatina)

Proteínas del tejido conectivo • Metaloa€proteinasas de M.E.


Familia de la calpaínas


Enzimas activadas por calcio 
(cysa€proteasas

Proteínas  endógenas  del  músculo:  Isoformas  ubicuas:  µa€Calp.  y  ma€Calp.  y otras específicas de tejido
(p94 ó Calp III en músculo esquelét.) Calp I, Calp II, Calpastatina

Asociaciones entre terneza y nivel de  expresión del gen de p94 
(escasa información sobre el rol de p94 en la  proteólisis pm)


Degradación de proteínas  miofibrilares
Comienza 12 h pm ([Ca2+] intracel.) La terneza aumenta 24 y 29% a los 10 y  días pm respectivamente *aumento  rápido  primeros  10 días * aumento gradual, hasta  56% del original a los 35 días p.m.


Degradación de proteínas  miofibrilares
3a€4 días pm => degradación de proteínas • Intramiofibrilares • Intermiofibrilares • Costámeras (miofibrillasa€sarcolema)


Degradación de proteínas  miofibrilares
A nivel de disco Z • sin cambios antes de 16 días pm
(degradación en banda I, cerca de disco Z)


Degradación de proteínas  miofibrilares
A nivel de costámeras • vinculina degradada por calp. (24h pm) • desmina y troponina T (24 a€ 72h pm) • distrofina (24h pm), desaparece 6d. pm • titina y nebulina (72h pm) La proteólisis de titina y nebulina explica  aumento de fragilidad de la banda I


Desnaturalización tejido conectivo
• 28d.  pm (4°C)  degrada  proteoglicano asociado  a  colágeno  (βa€glucoronidasa),  siendo  susceptible a (MMPs) •[Ca2+]=0,1mM provoca  destrucción  de  perimisio y endomisio MMPs: colagenasas (MMPa€1 y MMPa€13),  gelatinasa (MMPa€2 ó MMPa€9) factores de activación / inhibición


Micrografía electrónica

1 h pm
miofibrillas intactas bien conservadas

2 días pm
membranas celulares dañadas

7 días pm
gran cantidad de  membranas celulares dañadas


Maduración
Proceso  por  el  cual  el  músculo  se  va ablandando y se mejora la retención  de agua.  15 días a 0sC a€ 2 días a 20sC La  maduración  no  es  el  proceso  contrario al que origina la rigidez.


Maduración
Colágeno  no  sufre  modificaciones  importantes. Ablandamiento  debido  a  calpaínas I  y  II,  se  hacen  mas  proteolíticas a  medida  que  baja  el  pH  ya  que  su  inhibidor  (calpastatina)  no  actúa,  al  final se autolisan. Catepsinas B,D,H y L (lisosomales) L importante (actomiosina y troponinas)


COLOR


Color: oxidación de Mb. Color



Bonds
Fe++ Ferrous (covalent)

Compound
:H2O :O2 :NO :CO

Color
Purple Red Cured pink Red Red Brown Green Green

Name
Reduced myoglobin Oxymyoglobin Nitric oxide myoglobin Carboxymyoglobin Cyanmetmyoglobin Metmyoglobin Sulfmyoglobin Choleglobin

Fe+++ Ferric (ionic)

a€CN a€OH a€SH a€H2O2


SABOR


Maduración
Textura: Incremento CRA (exud. jugo) Textura Color: oxid. Mb. Color Aroma:  hipoxantina, en  el  tpo.  off  Aroma flavor); enranciamiento de grasas


Cambios químicos
ADP resultante desamina y da IMP,  se desfosforila y da Inosina. La  Ribosa  se  separa  de  ésta  y  se  forma la Hipoxantina. Liberación de amoníaco.
ATP        ADP      IMP Inosina       Hipoxantina

Pi  Pi + NH3    Pi           Ribosa


Monitoreo de la maduración
• Actividad enzimática Calp./Calpast. • Microscopía miofibrillas • Resistencia al corte (WB) • Electroforesis proteínas miofibrilares • Aminoácidos libres, Ác. Glutámico • Perfil lipídicoa€ Compuestos volátiles • Color


Acortamiento por frio


Velocidad caída de pH según T°C


Efecto especie en la caída del pH


Estimulación eléctrica
Aplicación  de  corriente  eléctrica,  favorece  el  sangrado,  acelerar  R.M.,  evitándose contracción por frío. Alto  voltaje  (300a€700  V),  antes  de   30´pm (actúa directamente sobre los músculos) Bajo  voltaje  (80a€100  V)  sangrado 
(estimula el sistema nervioso)


Estimulación eléctrica
Descarga  eléctrica  contracción  muscular,  consumo  ATP  y  glucógeno,   se  acelera  la  glucólisis  anaerobia,  baja  pH, se acelera el RM. Permite enfriamiento rápido (2h pm) pH baja a 6a€6,3 en la 1era hora. Pérdida  de  jugo,  color  más  pálido,  carne más tierna, menor contracción en  el rigor.


Estimulación eléctrica
• Prevención  del  colda€shortening (acelerada glucolisis; RM a altas T) • Actividad  proteolítica acelerada 
(Ca++)

• Ruptura  de  estructura  fibrilar  por  contracciones  extremas  y  liberación  de  catepsinas. 


Tenderstretching
•Músculos  del  cuarto  trasero  más  estirados

Tendercut
•Peso  de  la  canal,  estiramiento  muscular


Aumento de la terneza pm
Métodos mecánicos (picado) Marinación (vinagre, vino, sales, fosfatos) Enzimas CaCl2 Altas presiones Combinaciones
ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

Instituto  Tecnología  Tecnologí de  Alimentos


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Oxidative stability of argentine beef during 19d  of storage: supraa€nutritional supplementation  with VitE on grain and pasture production”
Pensel et al. ICoMSTa€2000

Dietas diferentes: pastura vs. suplemento VitE αa€toco., βa€carot., TBA, color (0, 30, 60, 90d vacío) Pastura + suplemento: retarda oxidación lípidos


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Argentine beef: lipid and protein oxidation  and its relationship with natural antioxidants  during refrigerated retail display”
Insani et al. ICoMSTa€2000

Dietas diferentes: pastura vs. feed lot αa€toco, βa€carot, TBA, potein oxidation,(1, 3, 5, 7, 9d  bandeja) Pasturaa€ estabilidad oxidación lipidica/proteica


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Antioxidants enzymes activity in Psoas major  beef muscle from different production system”
Descalzo et al. ICoMSTa€2000

Dietas diferentes: pastura vs. feed lot SOD, CAT, GPx, (1, 3, 5, 7, 9d bandeja) Feed lota€ Alta CAT, GPxa€ no reduce oxidación GPx sensible a las condiciones de oxidación


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Effect of VitEa€supplemented feed regimen on  beef odour assessed by a coducted polymer  sensors based electronic nose”
Grigioni et al. ICoMSTa€2000

Dietas diferentes: pastura vs. Suplemento VitE Olor por Nariz Electronica (carne fresca) La dieta es diferenciada


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Shelf life evaluation of refrigerated vacuum packaged beef kept for extended storage”
Rodriguez et al. ICoMSTa€2000

pH, off odors, color, TBArs,  (0, 30, 60, 90d vacío) Todos los parametros aceptables hasta 90 d.


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Color stability and tenderness relationship in  ten retail beef cuts”
Picallo et al. ICoMSTa€2000

Color objetivo, WBS (carne fresca ) Correlación entre ambos parametros


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“A review of natural antioxidants and their  effects on oxidative status, odor and quality of  fresh beef produced in Argentina”
Descalzo et al. MScia€2008

Las muestras de pastos poseen niveles más altos de αa€toco.,  βa€carot., ácido ascórbico y glutatión que las muestras de  corrales. Estos compuestos retrasan la oxidación de lípidos y  proteínas en la carne fresca y almacenada, y preservan el  color y el olor de la carne.


ITA (Instituto Tecnología de Alimentos) a€ INTA

“Oxidative stability and its relationship with  natural antioxidants during refrigerated retail  display of beef produced in Argentina”
Insani et al. MScia€2008

pH, off odors, color, TBArs,  (1, 3, 5, 7, 9d bandeja) SOD, CAT estables durante el almacenamiento GPx disminuyó Nivel inicial superior y acción sinérgica de αa€toco. y βa€carot.  mejoran la estabilidad oxidativa y el color de la carne.


Muchas gracias !!!!!!
Dra. Adriana Pazos apazos@cnia.inta.gov.ar
https://www.inta.gov.ar/


Darío Pighín Adriana Descalzo Teresa García Martín Irurueta Gabriela Grigioni Fernando Carduza Leandro Langman Marina Insani Luciana Rossetti Sergio Vaudagna

Dra. Adriana Pazosa€ INTA





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