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Catabolismo de los aminoacidos



CATABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS


Las proteínas, compuestas por aminoacidos. Existen varios aminoacidos. Catabolismo, degradación, en este caso de aminoacidos.
Los aminoacidos son degradados en tres procesos; dentro del proceso de síntesis y degradación normal de las proteínas, cuando se van haciendo viejitas, las proteínas cumplen diversas funciones y cumplen un tiempo de vida media, cuando son degradadas cuando ya agotan su tiempo o ciclo de vida útil. Cuando hay una dieta alta de proteínas, las celulas van a estar degradando de manera constante aminoacidos, en otra ocacion en un proceso o periodo de hambruna, cuando no se consume nada, se va a utiliza las reservas inmediatas, carbohidratos, en la par lípidos mas cuando se han acabado los carbohidratos y una vez que ya no hay grasa ocurre una degradación de proteína, hay una especie de autoconsumo, especialmente el tejido muscular, donde son degradadas las proteínas de este.


No son fuente primaria de energía, si para los carnivoros, el 90 % de su requerimeinto de ATP lo sacan del catabolismo de aminoacidos, en el ser humano practicamente el 10-15% son utilizados de proteinas.
La mayoría de lso aminoacidos son catalizados en el hígado, si bien ocurre en tejido extra hepatico pero en mayor tasa en el hígado, las niveles de transaminasas, se miden cuando hay daño hepatico, ya que un daño en als células de esta son liberadas altorrente sanguíneo, es un indicador importante. A nivel de corazón también hay transaminasas, así que también se asocia a algún impacto en el corazón.
El aminoacidos esta formado pro esqueleto carbonado, el grupo amino, el grupo amino es procesado por una via, y el esqueleto carbonado y todo lo que tenga carbono esa procesado en otra via, el cual se puede convertir en intermediarios del ciclo de Krebs.
Se puede fabricar glucosa desde los aminoacidos, ya que se generan intermediarios del ciclo de krebs, los cuales se utilizan para crear glucosa.
Son procesados por dos vías. El grupo amino es procesado para tener amonio NH4, hay seres vivos que les interesan a los procesos biosinteticos que se encesite nitrógeno, y es por eso que se utiliza el amonio que es la fuente de nitrógeno, ejemplo en el ADN, hay bases nitrogenadas, y tienen nitrógeno el cual es de origen del amonio y este a su vez de los aminoacidos. Se ocupa el amonio, pero siempre va ha sobrar algo, y ese excedente de amonio, no puede quedar como tal por que es toxico para el organismo, y es eliminado como Urea, eso ocurre en el hígado, esa urea pasa al torrente sanguíneo, llega a los riñones y forma parte de la orina y es liberado.


Glutamato, glutamina y alanina, son importante para procesar este grupo nitrogenado que viene del aminoacido, para obtener amonio. Denominado desaminacion o transdesaminacion.
Proceso dedesaminacion
Los sustratos van ah ser el aminoacido en cuestión, y va ah ver una molecula que va ah ser la receptora, y el objetivo final es obtener amonio, cuanta con dos reacciones, lo primero, el grupo amino sale del aminoacido y eso es catabolizado por una aminotransferasa, le saca el grupo amino, y se la va ah tranferir a una molecula que se llama alfa-cetoglutarato, lo que queda ahí es el aminoacido sin su grupo amino y ese aminoacidos sin el grupo amino pasa a llamarse alfa-ceto acido, es el aa sin el grupo amino por que lo tranfirio como dijimos. Si fuese alanina aminotransferasa, se refiere a un aa del tipo alanina.
El alfa-cetoglutarato pasa a llamarse glutamato. PLP, grupo prostético que ocupa la co-enzima, coenzima llamada piridoxsal fosfato, la enzima mantiene unido el grupo amino y queda unido al PLP, el pridoxal fosfato cuando tiene el grupo amino cambia de nombre, piridoxmina fosfato.
Desaminacion, ahora vamos ha sacar el grupo amino del glutamato y queda libre este. Catabolizado por la glutamato deshidrogenasa, esta es la que esta regulada, por que aquí ocurre que sacamos el amino y se forma el amonio. Esto ocurre la matriz mitocondria.
Cuando esta sobrando ADP, AMP, en general se activa, y el GTP va ha ser el negativo, por que si estamos creando ATP es inhibe si es que lo hay (por sustrato).
El hígado ocurre esencialmente, pero en tejidos extarhepaticostambién puede ocurrir esto.
En tejidos extrahepatico, cuando esta ocurriendo esto, si esta en exceso el amonio, este debe salir rapidamente al hígado, por que solo en el hiagdo va ah ser convertido en UREA, aquí participa la glutamina, va ha permitir llevar este amonio excedente, al hígado, solo no puede salir por que puede generar una serie de problemas, es extremadamente toxico.
Es tranformado como glutamina para poder ser transportado por el torrente sin problemas.
La glutamina es una forma eficiente de transportar el exceso de amonio, la cual es una aa y es la mas abuandante por este motivo, por su importante función. En el hígado descarga este amonio. Es capaz de transportar dos amonios, hay dos grupos aminos son potenciales amonios.
En un tejido extrahapatico, ese amonio comienza ha sobrar, para transportarlo al torrente sanguíneo van ha ocurrir una serie de hechos, tenemos el glutamato.
Recordemos que el amono es tranferido a una molecula de alfa-cetoglutarato, y se forma glutamato y luego viene la desaminacion donde ocurre la perdida del grupo amino del glutamato.
Cuando ya comienza ha sobrar el amonio por que ya se ocupo, sobre este glutamato, que se ha generado por la desaminacion viene una enzima llamada glutamina sintetasa, esta enzima lo que hace es agarrar estos amonios que estan sobrando y lo va ha transferir a una molecula de glutamato, y con eso resulta unamolecula denominada glutamina, esa glutamina tiene ese amonio y por otro lado tiene otra y esa es la moelcula que pasa al torrente sanguíneo y se lleva ese amonio. Eso es lo que ocurre en tejido extra hepatico.
Llega la glutamina con estos grupos aminos en el hígado, llega la glutaminasa, retira los grupos aminos, se transforma en amonio, y este amonio se transforma en urea.
Cuando a la glutamina le sacamos un grupo amonio se transforma en glutamato, el segundo con una glutamato deshidrogenasa se genera la desaminacion.
La tercera molecula importante la alanina también llega excedentes de amonio, desde el musculo específicamente, transporta excedentes de amonio desde el musculo esquelético, no solo lleva excedente de amonio también esqueleto de carbono.
En el musculo hay un proceso muy efectivo para transportar desde ese musculo hasta el hiagado excedentes de amonio.


Desde los aminoacidos va has alir amonio y va ha sobrar en algún momento, todo lo que salga de una transaminacion de un aminoacido, debe ser llevado ese excedente de amonio debe ser llevado al hígado y el musculo ocurre asi
Tenemos el glutamato, en el musculoe squeletico siempre va ha ver una alta demanda de energia.
En el musculo esquelético hay un almacen de glicógeno. La alanina que se genera aquí lo hace desde piruvato y glutamato.
El glutamato tiene un grupo amino, s tranfiere este grupo amino al piruvatopor que también lo quiero llevar al hígado. Yo transfiero este grupo amino al piruvato ahora se llama alanina, y esta en el hígado se vuelve a transformar en piruvato y en el amonio.
Entre el glutamato y el piruvato ocurre una reacción de transaminacion, se esta tranfiriendo este grupo amino al priuvato, la enzima que cataliza esto es la trana
minasa, una vez en el hígado cuando llega la alanina ocurre la reacción en sentido reverso.
Llego la alanina al hígado, va ha reaccionar con alfa ceto glutarato y va ha formar glutamato, con la ayuda de la enzima transaminasa o aminotransferasa. Y la alanina le sacamos el grupo amino se llama piruvato, y este e va ha gluneogenesis.
La enzima que le saca el grupo amino al glutamato es la glutamato deshidrogenasa, entonces le saca el amonio y este luego se tranforma en UREA.
Ciclo de la glucosa-Alanina.
A continuación como este amonio se transforma en UREA. Ureotelicos, son los seres que eliminamos el amonio como UREA. Para tranformar en urea el amonio tenemos el ciclo de la urea, previo al ciclo de la Urea se forma carbamoil-fosfato en la mitocondria. Esa molecula se genera a partir de amonio, antes de entrr al ciclo se va ha transformar en esa molecula que se llama carbamoil-fosfato, carbamoil fosfato sintetasa I, es la que cataliza este ultimo a partir del amonio , bicarbonato y ATP. Con carbamoil fosfato inicia el ciclo de la UREA,solo esta reacción la primera ocurre en al amtriz mitocondrial y el resto en el citoplasma.
La primera reacción del ciclo de la UREA, carbamoil fosfato reacciona donde el grupo carbamoil es transferido a una Ornitina, y se genera esta molecula llamada citrolina, sale al espacio citoplasmatico y aquí se va ah condensar con una molecula de aspartato, la molecula de UREA tiene dos aminos y un grupo carbono, resulta que uno de los nitrógenos, es aportado por el aspartato, donde se gebera la molecula de argininosuccinato.
Luego se va ha generar un corte en la molecula de arginosuccinato y se genera, dos fragmentos por una parte fumarato y por otra arginina, en esta reacción, el fumarato que se genero, se va al ciclo de Krebs, y la arginina es la que sigue en el ciclo, ahora viene una arginasa, que va ah catalizar una reacción de hidrólisis, y se genera un corte y genera la molecula de UREA, lo restante va ah formar parte de la ornitina.
Se generan intermediarios fumarato y aspartato lo ams importante.
El fumarato va directamente al ciclo de kreb o transformarse en malato y este igual es un itnermdiario del ciclo de Krebs, o oxaloacetato. Sea como sea el ciclo de la UREA le entrega un intermediario al ciclo de Krebs.
El ciclo de Krebs, el aspartato, llega con un grupo amino al ciclo de la UREA, viene desde el ciclo del KREBS, se genero desde el ciclo de Krebs, no e sunintermediario de este.
El oxaloacetato, es el que viene del ciclo de Krebs, paso un grupo amino fue transferido al oxaloacetao y ese ahora se llama aspartato.
Regulación del ciclo de la UREA
Si uno tiene un dieta con alto consumo de proteína, y ahí se activa con el ciclo de la UREA.
Si la sieta es alta en proteínas esta molecula N-acetilglutamato va ha estar en altos niveles, por als reacciones de transaminacion. Si esa molecula esta alta esa molecula le da luz verde a la carbamoil fosfato sintetasa y eso da pie a que se iniciel ciclo de la UREA.
El ciclo de la UREA no tiene sentido que se exprese de manera importante cuando no hay consumo de proteínas, entonces hay una regulación a nivel de la expresión de los genes.
Todo gatillado por una dieta alta en proteínas.

El aminoacido es procesado, por una parte el grupo amino y el resto el esqueleto carbonado sirve para sintetizar, ejemplo de la fenilalanina y de la tirosina, es posible sintetizar fumarato, intermediario en el ciclo de Krebs. Apartir de alanina, sisteina, glicina, serina y triptófano, se puede sintetizar piruvato mediante diversas reacciones, entonces puedo hacer ciclo de kreb o piruvato.
Recordar que partir de los esuqeletos carbonados se puedne generar muchos intermediarios, piruvato, etc. Todo a partir de proteínas entonces podeos hacer glucosa o obtener energía.
Nuestro organismo no es capaz de sintetiza rtodos losaminoacidos por eso hablamos de aminoacidos esenciales y no esenciales, por lo atnto deben ser consumidos en al dieta, si no son consumidos en al dieta no los vamos ha ingresar. Los esenciales deben ser consumidos en al dieta.
El catabalismo del aminoacido debemso ser capces de procesar los 20 aminoacidos cuando ha un problema existe una patología.
Fenilcetonuria, las personas que apdecene sto tiene un problema con el catabolismo de la fenialanina, es uno de lso 20 aminoacidos que debe ser catabolizado, esat falla la fenilalanina hidroxilasa, si esta falla se comienza ha generar un aumento en al concentración de fenilcetonuria, en al sangre generan una baja de moelculas que estan en la sangre.
Si se empieza ha concentrar dismunuye los transmisores por el espacio que esta ocupa y puede generar hasta un retardo mental, por que le gana espacio este aminoacido.
Esto es un problema genético. Cuando se acumula la fenilalanina, son tomadas por otras enzimas, y derivan moléculas, fenilacetato, es el que genera un olor característico en la orina. Las personas debiesen estar entrenadas para detectar aquel olor, y la predisposición genética.
El albinismo, iene que ver con una falla en la melanina, es presisamente con una falla en el aminoacidoq ue es procesado para generar melanina, si falla la enzima no va ah ocurrir la síntesis de melanina. Todo asociado a una mutacion en al enzima.




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